Effiziente nanobiokatalytische Systeme von Nuklease P1 immobilisiert auf PEG-NH2-modifiziertem Graphenoxid: Effekte der Heterogenität der Grenzflächeneigenschaften
Wei Zhuang, Linjiao He, Jiahua Zhu, Jianwei Zheng, Xiaojing Liu, Yihui Dong, Jinglan Wu, Jingwei Zhou, Yong Chen, Hanjie Ying
Zusammenfassung
Die Verwendung von Nanoblättern aus Graphenoxid (GO) als funktionaler Enzymträger hat aufgrund ihrer einzigartigen planaren Struktur und faszinierenden physikalischen und chemischen Eigenschaften großes Interesse geweckt. Die detaillierten Auswirkungen der Grenzflächeneigenschaften von GO und seinen funktionalisierten Derivaten auf aktive Biomoleküle sind jedoch nicht gut verstanden. Wir immobilisieren Nuklease P1, ein gängiges industrielles Nukleinsäureproduktionsenzym, auf reinen und mit Aminopoly(ethylenglykol) (PEG-NH2) modifizierten GO-Nanoblättern mit Heterogenität der Grenzflächeneigenschaften unter Verwendung von zwei Ansätzen, physikalischer Adsorption und chemischer Vernetzung. Es wird gezeigt, dass Nuklease P1 durch physikalische Adsorption auf der Oberfläche von reinem GO und durch chemische Vernetzung am Rand von modifizierten GO-Nanoblättern stabil immobilisiert werden kann. Die resultierende Beladungskapazität von Nuklease P1 auf reinem GO ist so hoch wie 6,45 mg/mg als Folge starker elektrostatischer und hydrophober Wechselwirkungen zwischen dem Enzym und dem Träger. Es wird jedoch festgestellt, dass die Säurebeständigkeit, thermische Stabilität, Wiederverwendbarkeit und Abbaueffizienz des immobilisierten Enzyms auf PEG-NH2-modifiziertem GO offensichtlich verbessert sind im Vergleich zu denen des Enzyms, das auf ursprünglichem GO immobilisiert ist. Das verbesserte katalytische Verhalten zeigt, dass GO und seine Derivate ein großes Potenzial in effizienten biokatalytischen Systemen haben. Wiederverwendbarkeit und Abbaueffizienz des immobilisierten Enzyms auf PEG-NH2-modifiziertem GO sind offensichtlich verbessert im Vergleich zu denen des Enzyms, das auf reinem GO immobilisiert ist. Das verbesserte katalytische Verhalten zeigt, dass GO und seine Derivate ein großes Potenzial in effizienten biokatalytischen Systemen haben. Wiederverwendbarkeit und Abbaueffizienz des immobilisierten Enzyms auf PEG-NH2-modifiziertem GO sind offensichtlich verbessert im Vergleich zu denen des Enzyms, das auf reinem GO immobilisiert ist. Das verbesserte katalytische Verhalten zeigt, dass GO und seine Derivate ein großes Potenzial in effizienten biokatalytischen Systemen haben.
Schlüsselwörter: Enzymimmobilisierung; Graphenoxid; Schnittstelle; Änderung; Nuklease P(1).
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